توصيف إنزيم البولي كالاكتيورونيز Polygalacturonase المنتج من العزلة المحلية B36لبكترياBacillus megaterium

Authors

  • آمال كاظم الأسدي
  • صلاح ناجي الخيون
  • قيثار رشيد مجيد

Abstract

تـمت دراسـة صفات أنزيــم البولـي كالاكتيورونيــزالمنقى والمنتـج مـن العزلـة المحليـة ((B36لبكتريــاBacillusmegateriumوالتـــي انتخبت كأفضـل عزلة محلية لبكتريـــا Bacillusssp. لإنتاج الأنزيم إذ أعطت أعلى فعالية أنزيمية باستعمال المزارع المغمــورة.كان الوزن الجزيئي للإنزيم65 كيلودالتون باستعمال تقنية الترحيل الكهربائي في هلام متعدد الأكريلامايد بوجود SDS ,أما الدالة الحامضية المثلى لفعالية أنزيم البولي كالاكتيورونيز فكانت 7.0إذ بلغت الفعالية الأنزيمية 1639.256وحدة/مل, والدرجة الحرارية المثلى للفعالية كانت 50م وقد أعطت فعالية مقدارها 1619.673وحدة/مل. أما ثباتية إنزيم البولي كالاكتيورونيز فكانت الدالة الحامضية المثلى لها(6.5 – 7.5) في حين الدرجة الحرارية المثلى لها تراوحت بين(0 – 50) م لمدة 30دقيقة. كما درس تأثير بعض الايونات والمركبات الكلابية والمختزلة في ثباتية الأنزيم والتي شملت Mn2+وFe3+وCa2+ التي زادت من فعالية الأنزيم عند تركيز 5ملي مولاري فبلغت115% و105% و110% على التوالي , بينما عملت أيوناتCu2على تثبيط فعالية الإنزيم بنسبة 10% عند تركيز 1ملي مولاري وازداد التثبيط للإنزيم عنـد تركيز 5ملـي مولاري وبنسبـة 50% إمـاMg2+فقـد زادت مـن الفعالية بنسبـة 110% عنـد تركيـز 1ملي مولاري وازدادت الفعالية لتصل إلى 130% عند تركيز5ملي مولاري , ولم تظهر كل من اليوريا وEDTAتأثيراً في الفعالية الأنزيمية عند تركيز 1ملي مولاري ولكنهما ثبطا الفعالية بنسبة 30% و60% على التوالي عند تركيز 5ملي مولاري. وانتركيز 0.1% (وزن/حجم) من مادة SDSقد ثبط10% من الفعالية الأنزيمية. بلغت الثوابت الحركية للأنزيم 3.125%لقيمةKmفي حين بلغت السرعة القصوى Vmax0.043وحدة/ملي مولاري,وكانت قيمة طاقة التنشيط للتفاعل الأنزيمي هي 38.613كيلو سعره/مول.

Downloads

Download data is not yet available.

Downloads

Published

2016-06-08

How to Cite

الأسدي آ. ك., الخيون ص. ن., & مجيد ق. ر. (2016). توصيف إنزيم البولي كالاكتيورونيز Polygalacturonase المنتج من العزلة المحلية B36لبكترياBacillus megaterium. Kufa Journal for Agricultural Sciences, 8(2). Retrieved from https://journal.uokufa.edu.iq/index.php/kjas/article/view/10010